Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w niezgodzie z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego życie prawdopodobnie być ważne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był olbrzymi wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tychże mogą właśnie mieć też chemicy, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata
– Stanowi zatem dzisiaj wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w regionie nauk chemicznych także o produktach.
Prowadzone przez naukowców z Wrocławia badania zatrzymują się też bazą dla poszukiwań środku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w obecnym wirusie. – To pozwala mu poznanie. Zahamowanie wykonywania tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby sprawianie tego enzymu (hamowałby jego praca – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z ówczesnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym obecny był typowy, przecież były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten duży dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, iż jest taki istotny. – Z paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał olbrzymi wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS a jej podstawowego inhibitora. Parę lat później na resztę tego zjawiska w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępu lutego tego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją niezwykle dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest mocno odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się wynikami z całym światem
Jak uczy, jest wówczas enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektyw P1”). – U mężczyzn praktycznie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego te można się spodziewać, że gdy powstaną leki uderzające w niniejszy enzym, toż będą one niszczyć wirusowi, a szybko nie człowiekowi. Natomiast to oznacza, iż będą kilka toksyczne.
Publikacja (z wnioskami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest jeszcze w trakcie recenzowania, ale jego świat już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książek jest otwarty online. – Zatem jest prezent z mojego laboratorium dla całych uczestnikach – zaznacza naukowiec. I powoduje, iż w chwila dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z zapytaniami i możliwościami współpracy zakładają się światy z dalekich strony świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to jedna spośród najważniejszych informacji, które można korzystać o tym enzymie. Toż jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym że się tworzyć w głównych pozycjach. – Możemy stwierdzić, czyli obecne są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze zrobić mapę najważniejszego pomieszczenia tego enzymu i dostosowywać do niego nawet leki, które już otrzymują się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tychże mogą właśnie mieć też chemicy lub firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Dziś na przypadku jesteśmy różne białka spośród ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo praktyce jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli zrealizować swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i podejmować wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie występują w przyrodzie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Może ona służyć do tworzenia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został dopiero w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawa Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
